25.03.2020

Characterization of the receptor-binding domain (RBD) of 2019 novel coronavirus: implication for development of RBD protein as a viral attachment inhibitor and vaccine

Thérapeutique VirologieImmunité
Tai W et al
Cell Mol Immunol

Résultats principaux

Une fois caractérisé, le domaine de liaison du récepteur (RBD : Receptor-Binding Domain) de la protéine S du SRAS-CoV-2 montre dans cette étude expérimentale une forte capacité de liaison à l'enzyme de l'ACE 2 aussi bien d'origine humaine que celle de la chauve-souris.

Il présente notamment une plus grande affinité que le RBD du SRAS-CoV pour l'enzyme. Ce RBD, en bloquant l'entrée du virus dans la cellule hôte via l'interaction avec la protéine S virale (aussi bien pour le SRAS-CoV-2 que le SRAS-CoV) pourrait constituer la base d'un futur traitement anti-viral.

Par ailleurs, les anti-corps anti-RBD du SRAS-CoV auraient une réactivité croisée avec le SRAS-CoV-2, constituant une autre éventualité de traitement.

Pour finir, aussi bien le RBD du SRAS-CoV-2 que le RBD du SRAS-CoV pourraient être utilisés pour le développement d'un vaccin et permettre une réactivité croisée là encore.

Que retenir ?

Le domaine de liaison du récepteur de la protéine S du SRAS-CoV-2 ou celui du SRAS-CoV avec l'enzyme de l'ACE 2 sont à haut potentiel de développement de traitements antiviraux et de vaccin.

Niveau de preuve Intermédiaire

Etude in vitro

Objectifs

Identifier le domaine de liaison du récepteur de la protéine S du SRAS-CoV-2 et évaluer sa capacité de liaison avec l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 dans l'optique d'orienter le développement des thérapeutiques antivirales et d'un vaccin contre le COVID-19.

Méthodes

Etude expérimentale

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